赤血球におけるヘモグロビンの分子構成は何ですか？

赤血球の酸素を運ぶ分子であるヘモグロビンは、4つのポリペプチド鎖（グロビン鎖）と4つのヘム基を持つ複雑な球状タンパク質です。各ポリペプチド鎖は、グロビンと呼ばれるコンパクトでほぼ球状の構造に折りたたまれます。

ヘム： ヘムグループは、その中心に鉄イオン（Fe2+）を備えたポルフィリンリングです。ポルフィリンリングは、メチンブリッジでリンクされた4つのピロールリングで構成されています。鉄イオンは、ピロールリングからの4つの窒素原子によってポルフィリンリングに結合します。

グロビンチェーン： ヘモグロビンの4つのグロビンチェーンは、アルファ、ベータ、ガンマ、デルタと名付けられています。成人では、ヘモグロビンの最も一般的な形態であるヘモグロビンAは、2つのアルファ鎖と2つのベータ鎖で構成されています。ヘモグロビンA2やヘモグロビンFなど、他のタイプのヘモグロビンは、グロビン鎖の異なる組み合わせを持っています。

ヘモグロビンの4つのポリペプチド鎖は、四量体構造に配置されており、4つのヘム基はグロビン鎖の間の裂け目にあります。 HAEM基は、疎水性相互作用と水素結合により、グロビン鎖に結合しています。

酸素結合： ヘモグロビンは、酸素分子をそのヘム基の鉄イオンに可逆的に結合します。酸素濃度が高い場合、ヘモグロビンは酸素分子に結合し、酸素化されます。酸素濃度が低い場合、ヘモグロビンは酸素分子を放出し、脱酸素化されます。

ヘモグロビンへの酸素の結合は協力的です。つまり、1つの酸素分子のヘモグロビンへの結合は、酸素に対する他のヘム基の親和性を高めることを意味します。この協同性は、酸素を結合するときにヘモグロビン分子で発生する立体構造の変化によるものです。

酸素のヘモグロビンへの協調結合により、赤血球は大量の酸素を効率的に輸送できます。ヘモグロビンは、組織の酸素濃度の変化に応じて酸素分子を結合して放出することができ、組織が一定の酸素供給を受けるようにします。