ヘモグロビンのヘムの機能は何ですか？

ヘム群はタンパク質ヘモグロビンの重要な成分であり、血流で酸素を輸送する原因となっています。ヘム群の構造は、その中心に鉄イオンを備えたポルフィリンリングです。鉄イオンは、4つの窒素原子によってポルフィリンリングに結合され、さらに5番目のリガンド、通常は水分子に調整されています。鉄イオンの6番目の配位部位は、酸素分子に結合するために利用できます。

酸素分子がヘモグロビンの鉄イオンに結合すると、鉄イオンはその酸化状態をFe（II）からFe（III）に変化させます。この酸化状態の変化により、ヘム基はより電子が豊富になり、ヘモグロビンのタンパク質構造との間の相互作用が強くなります。ヘモグロビンへの酸素の結合は、タンパク質の立体構造の変化も誘導し、それが追加の酸素分子のヘモグロビンへの共同結合を促進します。

酸素分子のヘモグロビンへの協調結合は、血流中の酸素の効率的な輸送に不可欠です。肺に見られる酸素の部分的な圧力が低い場合、ヘモグロビンは酸素分子に結合し、酸素で飽和します。ヘモグロビンが酸素の部分的な圧力が低い組織に到達すると、酸素分子はヘモグロビンから解離し、組織に放出されます。酸素分子のヘモグロビンへの協調結合は、酸素が肺のヘモグロビンに効率的に荷重をかけ、組織に荷降ろし、細胞呼吸に必要な組織で荷降ろします。