ヘモグロビンの機能は何ですか?

ヘモグロビンは、哺乳類の赤血球や他の動物の赤血球に見られる酸素結合タンパク質です。肺から体の残りの部分に酸素を輸送し、体から肺に二酸化炭素を輸送する責任があります。

ヘモグロビンは、4つのポリペプチド鎖で構成される複雑なタンパク質であり、それぞれがグロビンドメインに折りたたまれています。各グロビンドメインには、酸素が結合する部位である鉄イオンが含まれています。 4つのポリペプチド鎖は、四面体の角に鉄イオンがあり、四面体の形状で配置されています。

酸素は協力的にヘモグロビンに結合します。つまり、1つの酸素分子をタンパク質に結合すると、酸素に対する残りの3つの酸素結合部位の親和性が増加することを意味します。この協調結合により、ヘモグロビンは大量の酸素を効率的に輸送できます。

ヘモグロビンが組織に到達すると、酸素濃度は肺よりも低くなります。これにより、ヘモグロビンに結合した酸素分子の一部がタンパク質から解離し、組織に拡散します。二酸化炭素濃度も肺よりも組織の方が高く、組織内の二酸化炭素の一部が赤血球にびまんで拡散し、ヘモグロビンに結合します。

次に、ヘモグロビンは二酸化炭素を肺に輸送し、そこで酸素濃度が高く、二酸化炭素濃度が低くなります。これにより、ヘモグロビンに結合した二酸化炭素分子の一部がタンパク質から解離し、肺に拡散し、肺の酸素分子の一部がヘモグロビンに結合します。

ヘモグロビンによる酸素と二酸化炭素輸送のプロセスは、哺乳類の生存に不可欠です。ヘモグロビンがなければ、哺乳類は、生存するために必要な酸素を得ることができず、生産する二酸化炭素を取り除くことができません。

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