ヘモグロビンの役割と働き

ヘモグロビンの構造と基本的な働き

ヘモグロビンは哺乳類などの赤血球に存在する酸素結合タンパク質で、肺から全身へ酸素を運び、体内の二酸化炭素を肺へ戻す役割を担います。

分子構造

ヘモグロビンは4本のポリペプチド鎖（グロビン）からなる四量体タンパク質です。各鎖はグロビンドメインを持ち、内部に鉄イオン（Fe²⁺）が配置されており、ここが酸素結合部位となります。4つの鉄イオンは正四面体の各頂点に位置しています。

酸素結合の協調性

酸素はヘモグロビンに協調的に結合します。すなわち、1分子の酸素が結合すると残りの3つの結合部位の酸素親和性が高まり、効率的に大量の酸素を運搬できるようになります。

組織での酸素放出と二酸化炭素の結合

組織に到達したヘモグロビンは、肺に比べ酸素濃度が低いため、結合した酸素が解離し、組織へ拡散します。同時に、組織の二酸化炭素濃度が高いため、二酸化炭素が赤血球に取り込まれヘモグロビンに結合します。

肺での二酸化炭素放出と再び酸素結合

肺に戻ったヘモグロビンは、酸素濃度が高く二酸化炭素濃度が低いため、結合した二酸化炭素が解離して呼気として排出され、同時に新たな酸素が結合します。

生物にとっての重要性

この酸素・二酸化炭素の輸送サイクルは哺乳類の生命維持に不可欠です。ヘモグロビンがなければ、必要な酸素を取り込むことも、代謝産物の二酸化炭素を除去することもできません。