インフルエンザBウイルスの構造と特徴

構造

インフルエンザウイルスは直径80〜120nmの球状で、宿主細胞の脂質二重膜を外膜として持ちます。外膜にはヘマグルチニン（HA）とニュラミニダーゼ（NA）という2種類の糖タンパク質が突き出ており、ウイルスの付着と放出に重要な役割を果たします。脂質二重膜の内側には抗原性タンパク質が配置され、ウイルスのタイプを決定します。中心部には8本の一本鎖RNA（セグメント）と、それぞれに対応する3つのポリメラーゼタンパク質が存在します。

ヘマグルチニン

ヘマグルチニンは宿主の赤血球を凝集させる性質から名付けられ、2本のポリペプチド鎖がらせん状に絡み合っています。宿主細胞表面の糖鎖を認識し、ウイルスが細胞に結合してゲノムを導入する際に働きます。ヒトに結合する主なサブタイプはH1、H2、H3で、これらの型がインフルエンザの罹患率や致死率に影響します。

ニュラミニダーゼ

ニュラミニダーゼは四角形の構造を持ち、タンパク質の茎でウイルス表面に固定されています。N1〜N9の9種類が知られており、ウイルスが宿主細胞から離脱する際に重要です。細胞表面の多糖鎖がウイルスにくっつくのを防ぎ、切り離すことで新たなウイルス粒子の放出を助けます。

挙動

インフルエンザA型は多数の動物種に感染し、急速に変異するためパンデミックの原因となります。一方、B型はヒトとアザラシにのみ感染し、変異速度が遅いため監視とワクチン開発が比較的容易です。A型・B型ともに季節性インフルエンザの流行を引き起こし、ワクチンは両タイプの現在流行株に対して接種されます。

変異

ウイルスの変異は自然な進化過程の一部で、RNA配列のわずかな変化が免疫系からの認識を回避させます。抗原ドリフトは徐々に起こる変化、抗原シフトは突然の大きな変化を指します。インフルエンザB型では抗原ドリフトのみが観察されます。