セリンプロテアーゼの主な機能とは？

セリンプロテアーゼはタンパク質を切断する酵素で、消化・血液凝固・免疫系において重要な役割を果たします。

機構

活性部位にセリン残基を持つセリンプロテアーゼは、標的タンパク質と結合し、加水分解反応（水分子の付加）により特定のアミノ酸間を切断します。

消化

膵臓から分泌される代表的なセリンプロテアーゼは、トリプシン、キモトリプシン、エラスターゼの3種類です。トリプシンはタンパク質を直接分解するだけでなく、キモトリプシンやエラスターゼの不活性前駆体（ジモゲン）を切断して活性化します。

血液凝固

血液凝固カスケードの重要な因子の多くはセリンプロテアーゼです。血友病患者はこの酵素活性が欠損していることが多く、特にトロンビンは血栓形成とそのサイズ制御に不可欠です。

免疫機能

補体系は感染防御に関わる酵素連鎖で、複数のステップでセリンプロテアーゼが働きます。これにより病原体の除去が促進されます。

制御

セリンプロテアーゼはセリンプロテアーゼ阻害因子（セリンインヒビター、通称セリパイン）によって制御されます。セリパインは酵素の基質に似た構造で結合し、活性を阻害します。