トリプシンの構造と機能

概要

消化は胃で始まり、小腸へと続きます。小腸にはトリプシンが存在します。小腸のpHは約8で、ややアルカリ性であり、酵素活性が最大になる条件です。トリプシンは乾燥粉末の状態で5℃であれば数年安定します。

はじめに

トリプシンは膵臓で生成され、構造・化学組成・作用機序の点で、主要膵臓タンパク質分解酵素であるキモトリプシンと非常に類似しています。特に、両酵素は活性部位に必須アミノ酸であるヒスチジンと有機化合物であるセリン残基を含みます。

構造

トリプシンは不活性前駆体であるトリプシノーゲン（膵酵素）の切断（または結合）により形成されます（Michael M. Burrell著『Enzymes of Molecular Biology』）。単一のペプチド結合での限定的なプロテオリティック切断により活性化され、この過程はカビプロテアーゼ、エンテロキナーゼ、さらにはトリプシン自身など多数の酵素によって触媒されます。さらに、トリプシンはアルギニンおよびリジンのカルボキシ基が供与されたペプチド結合に対してのみ活性を示します。

特性

全てのプロテアーゼの中で、トリプシンは切断する化学結合の種類が最も限定的です。特に、リジンとアルギニンの正電荷側鎖に対してのみプロテアーゼ活性を示します。さらに、Burrellによれば、トリプシンはリジンおよびアルギニンの合成誘導体のエステル結合やアミド結合も加水分解できる能力があります。

考慮点

1970年代に、トリプシンはヘラジカ、クジラ、ゾウアザラシ、豚、人間、ドッグフィッシュなど様々な生物から単離されました。エステラーゼ活性（エステルを酸とアルコールに分解）とアミダーゼ活性（アミド結合を加水分解）を示すことができます。トリプシンは天然のトリプシン阻害剤（膵臓に存在）やジイソプロピルフルオロリン酸などの有機リン化合物に阻害されます。その他の阻害剤として、ライマ豆、卵白、大豆が挙げられます。銀イオンもトリプシン阻害剤です。一方、ランタン系イオンはトリプシンの活性化を促進します。