トリプシンの構造

トリプシンは、その機能が食事性タンパク質分子をその成分ペプチドとアミノ酸に分解することである酵素です。多くの場合、プロテイナーゼ（タンパク質分解酵素）と呼ばれます。消化器系は、全体として、トリプシン、ペプシン、キモトリプシンを含む3つの一次プロテイナーゼの助けを借りて作用します。 3つのプロテイナーゼすべてが協力してタンパク質を分解します。

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   事実

   • 消化は胃から始まり、トリプシンが見つかった小腸に続きます。小腸のpHレベルは約8です。つまり、わずかにアルカリ性であり、最大の酵素活性に最適です。摂氏5度で、トリプシン（乾燥粉末として）は長年安定しています。

   はじめに

   • トリプシンは膵臓によって生成され、構造、化学組成、および主要な膵臓プロテイナーゼであるキモトリプシンに対する作用メカニズムが非常に類似しています。特に、両方の酵素には、酵素の活性部位に、ヒスチジン（必須アミノ酸）とセリンAN（有機化合物）の残基が含まれています。

   構造

   • マイケル・M・バレルによる「分子生物学の酵素」によると、トリプシンは不活性前駆体トリプシノゲン（膵臓酵素）の切断（または一緒になっている）によって形成されます。次に、単一のペプチド結合で限られたタンパク質分解切断によって活性化され、プロセスはカビプロテアーゼ、エンテルキナーゼ、トリプシン自体を含む多数の酵素によって触媒されます。さらに、トリプシンは、アミノ酸アルギニンとリジンから寄付されたカルボキシル基を持っているタンパク質分子ペプチド結合に対してのみ活性があります。

   仕様

   • すべてのタンパク質分解酵素のうち、トリプシンは、それが壊す化学結合の数に関して最も制限的です。特に、そのプロテアーゼ活性は、リジンとアルギニンの正に帯電した側鎖に限定されています。さらに、バレルによると、トリプシンには、リジンとアルギニンの合成誘導体のエステルとアミドの連鎖を加水分解する能力もあります。

   考慮事項

   • 1970年代には、トリプシンは、ムース、クジラ、象のアザラシ、豚、人間、犬などのさまざまな情報源から分離されました。エステラーゼ（エステルを酸に分割する酵素とアコールに分割）とアミダーゼ（化学反応を触媒する酵素）活性の両方を示す能力があります。トリプシンは、天然のトリプシン阻害剤（膵臓で見られる）およびジイソプロピルフルオロリン酸を含むさまざまな有機リン化合物によって阻害されます。他の阻害剤には、リマ豆、卵白、大豆が含まれます。銀イオンもトリプシン阻害剤です。一方、トリプシンの活性化は、ランタニドイオンを使用して刺激されます。