カタラーゼについて

カタラーゼは、動物、植物、好気性細菌の細胞に見られる酵素です。酵素は、細胞で合成され、反応の触媒として作用するように作られた大きな有機分子です。各タイプの酵素は特定の機能を実行し、カタラーゼの機能は、潜在的に有害な副産物を使用可能な要素に変換することです。

1. 関数

   • <図>

     カタラーゼは、ほとんどの酵素と同様に、タンパク質です。細胞の膜結合オルガネラであるペリキシソームに見られます。カタラーゼには重要な生物学的機能があります。それは、生物に対する有毒物質である過酸化水素の分解を、無害で有用な水と分子酸素に対する触媒とします。

   構造

   • <図>

     カタラーゼは、それぞれが500以上のアミノ酸を含む4つのポリペプチド鎖を持つダンベル型構造です。カタラーゼには、単一の鉄原子を含むプロトポルフィリンリングで構成された4つのヘム基もあります。 これらのリングは、4つのチェーンに囲まれています。

   カタラーゼの重要性

   • 過酸化水素は、生物の多くの生物学的機能の副産物です。すべての有酸素生物は呼吸に酸素を使用します。酸素の水への還元は時々不完全であり、金属イオンからの余分な電子を転送して過酸化物の形成を引き起こす可能性があります。ただし、過酸化水素のほとんどは、ミトコンドリアでのATPの産生の間に生成されます。
     過酸化物は生細胞に対して毒性がありますが、水と酸素に戻す反応は迅速かつ効率的に起こります。カタラーゼは、最も効率的な酵素の1つとして知られており、200,000個のイベント/秒/サブユニットに近い回転数があります。反応速度を上げるためのカタラーゼがなければ、過酸化水素が残り、細胞に損傷を与えます。

   カタラーゼの活性に影響する要因

   • カタラーゼとその活性速度は、温度、pH、塩濃度、基質の量、阻害剤または活性化因子の存在など、多くの要因の影響を受けます。酵素が変性すると、立体構造が変化し、基質が効率的に結合しなくなるため、反応が減少します。ただし、その最高温度（カタラーゼの種類ごとに異なる）に達するまで、温度が上昇すると反応が増加します。 溶液がより酸性になると（7未満）、酵素は溶液から水素イオンを獲得でき、溶液がより基本的になると（7を超える）、水素イオンを失う可能性があります。これらの極端のいずれかは、カタラーゼの化学結合を変化させるため、反応速度を低下させる可能性があります。硫酸銅はカタラーゼの既知の非競争的阻害剤であり、シアン化物は既知の阻害剤です。
     一般に、過酸化水素の量が増加すると、反応速度も増加します。ただし、酵素反応はミカエリスとメンテンの方程式に従います。これは、すべての反応が飽和点に達することを反映しています。つまり、最大反応速度では、より多くの基質の添加により効果がなくなります。

   カタラーゼの他の使用

   • カタラーゼはほぼすべての生きている生物に存在するため、最も研究されている酵素の1つです。これにより、科学者はこの効率的な酵素の他の機能を見つけました。カタラーゼは、食品ラッパーの内部を治療するために使用されます。カタラーゼは酸化を防ぎ、したがって食物を維持するのに役立ちます。カタラーゼは、冷たい滅菌のプロセス中にも使用されます。これは、過酸化水素で処理することにより牛乳とチーズを保存するプロセスです。カタラーゼは、過酸化水素の残りの痕跡を除去するために使用されます。