なぜ胃の胃液で導入されたときに酵素トリプシンが無効になるのですか？

トリプシンは、人体のタンパク質の消化に重要な役割を果たす酵素です。膵臓によって生成され、小腸に分泌され、そこでタンパク質をより小さなペプチドとアミノ酸に分解します。ただし、次の理由により、トリプシンは胃の胃ジュースに導入されると非アクティブ化されます。

1。低pH：胃の胃汁は非常に酸性で、pHは1〜2の範囲です。トリプシンの最適なpH範囲は7〜9です。胃液の非常に低いpHはトリプシンを変性させ、構造と触媒活性を失います。

2。ペプシンの存在：胃はまた、ペプシンと呼ばれる別の酵素を分泌します。これは、胃の酸性環境におけるタンパク質の初期破壊の原因です。ペプシンは低pHで最もよく機能し、トリプシンを直接分解し、その非活性化にさらに寄与します。

3。酸性プロテアーゼによる不活性化：胃液には、カテプシンDや胃のようなさまざまな酸性プロテアーゼが含まれており、トリプシン分子内のペプチド結合を直接標的と切断し、その不活性化につながる可能性があります。

4。プロテアーゼ阻害剤：胃はプロテアーゼ阻害剤も産生します。プロテアーゼ阻害剤は、トリプシンのようなタンパク質分解酵素の活性に特異的に結合し、阻害するタンパク質です。これらの阻害剤は、トリプシンがその触媒機能を実行するのを防ぎます。

5。高酵素濃度：膵臓では、トリプシンはトリプシノゲンと呼ばれる不活性な前駆体として合成され、膵臓自体内での早期の活性化を防ぐ。しかし、トリプシノゲンが小腸に入ると、エンテロキナーゼと呼ばれる別の酵素によって活性化されます。対照的に、胃液中のトリプシンの高濃度は、トリプシノゲンの自己活性化につながり、酸性条件と阻害剤の存在による急速な不活性化をもたらす可能性があります。

したがって、低pHの組み合わせ、ペプシンおよびその他の酸性プロテアーゼの存在、プロテアーゼ阻害剤、および胃液中の高い酵素濃度は、胃に導入したときにトリプシンの非活性化につながります。これにより、トリプシンは非アクティブなままであり、主にペプシンによって行われる胃のタンパク質の消化を妨げないようにします。