Bacillus sp。のプロテアーゼ活性

すべての生物はプロテアーゼを生成します。これは、水分子を使用して加水分解と呼ばれるプロセスでアミノ酸間の結合を破壊することによりタンパク質を消化する酵素です。 プロテアーゼは、細胞や生物を侵入病原体から保護し、エネルギーに対するタンパク質分子の分解のために重要です。 この出版物の時点で新しいバチルス種の発見がまだ進行中であるため、ほとんどのプロテアーゼの行動はまだ解明されていません。

1. Bacillus P7

   • Bacillus種P7に由来するプロテアーゼは、卵巣または羊の牛乳に見られるカゼインと呼ばれるタンパク質を消化します。 2011年5月号「Journal of the Science of Food and Agriculture」に掲載された研究では、p7タンパク質分解またはタンパク質の分裂後の部分カゼインタンパク質の抗酸化および抗菌効果を調査しました。 この研究では、部分的なオバインのカゼイン酸塩がいくつかの細菌種の成長を阻害することがわかりました。 さらに、著者らは、部分タンパク質が抗酸化活性を示したと報告しました。

   バチルスantrasis

   • 炭thrasisは、人間や動物に影響を与える致死疾患である炭thr菌の原因物質です。 B. anthrasisからのプロテアーゼは、炭thr菌の進行に重要な役割を果たしていると考えられています。ただし、これらの酵素とされたこれらのいずれも、まだ完全に説明されていません。 「BMC生化学」の2011年5月号の研究では、B。anthrasisに由来する新規プロテアーゼが特定されました。 著者らは、酵素を大量生成できるように、別の細菌種である大腸菌を遺伝的に修飾することにより、プロテアーゼを特定することができました。 研究者は、大腸菌で炭thr菌のプロテアーゼを発現することに成功し、酵素を精製して化学組成を明らかにすることができました。 しかし、彼らの生物学的活動はまだ説明されていません。

   bacillus subtillis

   • プロテアーゼとその機能の識別は、1960年代後半に最初に試みられました。 1973年、「Journal of Molecular Biology」は、一般的な土壌細菌であるBacillus subtillisから分離されたプロテアーゼの特性を説明する記事を発表しました。 著者らは、温度によって活性化された単一の突然変異のために、種のプロテアーゼが生物の内側または外側のいずれかのいずれかのいずれかで存在できることを発見しました。この論文は、プロテアーゼがRNAポリメラーゼと呼ばれるRNAの産生にアミノ酸を結合する酵素の切断に関与していると述べました。 ポリメラーゼ分子は、胞子の温度活性化形成、細菌の生殖型の原因です。

   Bacillus Ssr1

   • セリンアミノ酸残基でタンパク質分子を切断するプロテアーゼは、SSR1という名前の新しく発見されたバチルス種から分離されました。 「プロセス生化学」の2001年3月号に掲載されている記事は、酵素の特性について説明しました。 著者らは、それは単一のタンパク質またはモノマーであり、8〜11のpHまたはアルカリ環境で最も活性があると述べました。 研究者はまた、酵素が金属イオン、または鉄、カルシウム、ナトリウムなどの帯電した原子の存在下で最も活性があることを発見しました。セリン残基でタンパク質を切断することを好む以外に、分子について他にほとんど知られていない。