バチルス属プロテアーゼの活性と研究概要

はじめに

すべての生物は、タンパク質を水分子で加水分解し、アミノ酸間の結合を切断する酵素、プロテアーゼを持っています。プロテアーゼは病原体から細胞を守る役割や、エネルギー源としてタンパク質を分解する重要な機能を果たします。近年も新種バチルスが次々に発見されており、多くのプロテアーゼの機能はまだ解明されていません。

Bacillus P7

バチルス属P7株から得られたプロテアーゼは、羊乳中のタンパク質であるカゼインを分解します。2011年5月号「Journal of the Science of Food and Agriculture」に掲載された研究では、P7による部分加水分解カゼインが抗酸化作用と抗菌作用を示すことが報告されました。分解産物は複数の細菌の増殖を抑制し、酸化ストレスに対する保護効果も確認されています。

Bacillus anthracis

炭疽菌（Bacillus anthracis）は致死性の炭疽症を引き起こす病原体です。炭疽菌由来のプロテアーゼは病原性に関与すると考えられていますが、機能は十分に解明されていません。2011年5月号「BMC Biochemistry」では、遺伝子組換え大腸菌に炭疽菌のプロテアーゼ遺伝子を導入し、酵素を大量生産・精製する手法が確立されました。酵素の化学組成は明らかにされたものの、生物学的活性は今後の課題です。

Bacillus subtilis

1960年代後半に初めてプロテアーゼの同定が試みられ、1973年に「Journal of Molecular Biology」にバチルス・サブチリス由来のプロテアーゼの特性が報告されました。温度変化による単一変異で、酵素は細胞内外どちらでも活性を示すことが分かりました。また、このプロテアーゼはRNAポリメラーゼの切断に関与し、胞子形成の温度制御に重要な役割を果たすことが示唆されています。

Bacillus SSR1

新種バチルスSSR1から単離されたプロテアーゼは、セリン残基を基点にタンパク質を切断します。2001年3月号「Process Biochemistry」に掲載された研究によると、酵素は単量体でアルカリ性（pH8〜11）で最も活性が高く、鉄、カルシウム、ナトリウムなどの金属イオンの存在下で活性が増大します。セリン特異的切断以外の詳細は未解明です。