プロテアーゼは何ですか
タンパク質分解は、消化、血液凝固、ホルモン処理、アポトーシス（プログラムされた細胞死）など、多くの生物学的機能に不可欠なプロセスです。
プロテアーゼは非常に多様であり、触媒メカニズム、基質特異性、および構造に従って分類できます。 3つの主要なクラスのプロテアーゼは次のとおりです。
* セリンプロテアーゼ 、ペプチド結合を攻撃するために活性部位のセリン残基を使用します。セリンプロテアーゼには、トリプシン、キモトリプシン、エラスターゼが含まれます。
* システインプロテアーゼ 、ペプチド結合を攻撃するために活性部位にシステイン残基を使用します。システインプロテアーゼには、パパイン、カテプシンB、カスパーゼ-3が含まれます。
* Asparticプロテアーゼ 、ペプチド結合を攻撃するために活性部位に2つのアスパラギン酸残基を使用します。アスパラギックプロテアーゼには、ペプシン、カテプシンD、およびレニンが含まれます。
プロテアーゼは、基質の特異性に従って分類されます。一部のプロテアーゼは、アミノ酸の特定のシーケンスに非常に特異的ですが、他のプロテアーゼはより乱交しています。プロテアーゼの基質特異性は、その活性部位の構造によって決定されます。
プロテアーゼは、多くの生物学的プロセスで重要な役割を果たします。消化では、プロテアーゼはタンパク質を、体に吸収できる小さなペプチドとアミノ酸に分解します。血液凝固では、プロテアーゼは血栓の形成につながる凝固因子を活性化します。ホルモン処理では、プロテアーゼはプロホルモンを活性型に切断します。アポトーシスでは、プロテアーゼは細胞の構造タンパク質を分解し、細胞死につながります。
プロテアーゼも多くの病気に関与しています。たとえば、プロテアーゼの過剰な活性は、炎症や組織の破壊につながる可能性があります。プロテアーゼ阻害剤は、プロテアーゼの活性をブロックできる薬物であり、肺気腫、関節炎、癌などのさまざまな疾患の治療に使用されます。