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プロテアーゼ（タンパク質分解酵素）とは―食品中のタンパク質を分解する主な酵素

プロテアーゼ（別名ペプチダーゼ）は、アミノ酸同士を結ぶペプチド結合を加水分解する酵素で、タンパク質の消化や代謝、さまざまな生理機能に欠かせません。酵素ごとに好む結合部位が異なり、触媒機構や基質特異性で分類されます。以下は、食品中のタンパク質を分解する代表的なプロテアーゼです。

1. ペプシン

胃で分泌され、pH 1〜2という酸性環境で活性化するアスパラギン酸系プロテアーゼです。芳香族アミノ酸や酸性アミノ酸（Asp、Glu）を含むペプチド結合を切断し、タンパク質を小さなポリペプチドへと分解し、消化の第一段階を担います。

2. トリプシンとキモトリプシン

膵臓で合成され、腸へは不活性プロ酵素（トリプシノーゲン、キモトリプシノーゲン）として分泌されます。小腸に存在するエンテロペプチダーゼがトリプシノーゲンを活性化し、トリプシンとなります。トリプシンはセリンプロテアーゼで、塩基性アミノ酸（Lys、Arg）を含む結合を切断します。一方、キモトリプシンもセリンプロテアーゼで、主に芳香族アミノ酸（Phe、Trp、Tyr）を標的にします。

3. エラスターゼ

膵臓由来のプロテアーゼで、小さく非極性のアミノ酸（Ala、Gly、Ser、Thr）を含む結合を選択的に切断します。特に結合組織に多いエラスチンを分解する活性が高く、タンパク質消化に寄与します。

4. カルボキシペプチダーゼ

膵臓から分泌されるエキソペプチダーゼで、ポリペプチド鎖のC末端からアミノ酸を順次切り離します。カルボキシペプチダーゼAは芳香族・疎水性アミノ酸を、カルボキシペプチダーゼBは塩基性アミノ酸を優先的に放出します。

5. 微生物由来ペプチダーゼ

一部の菌類や細菌もプロテアーゼを産生し、食品発酵やタンパク質加水分解に利用されています。アスペルギルスやリゾープス属の真菌、バチルスやラクトバチルス属の細菌から得られる酵素は、チーズ熟成、肉の軟化、醤油製造など幅広い食品加工で活躍しています。